Prions

Prions dans le muscle : l'AFSSA lance des tests Après la publication d'une étude américaine suggérant que le prion pathogène peut s'accumuler dans les muscles du squelette et y être contaminant, l'agence française de sécurité sanitaire des aliments (AFSSA) va procéder à des tests dont les résultats devraient être publiés « rapidement ». Comme il fallait s'y attendre, l'étude publiée dans les « Proceedings » de l'académie des sciences américaine par Patrick J. Bosque et coll. (San Francisco, université de Californie), et à laquelle a participé le prix Nobel Stanley Prusiner, défraye la chronique scientifique internationale.

Elle démontre, en effet, globalement que le muscle squelettique de la souris est intrinsèquement capable de propager le prion pathogène Aux Etats-Unis, plusieurs voix se sont élevées dans la communauté scientifique pour appeler « d'urgence » à une large étude du bétail infecté par les maladies à prions, afin de déterminer la présence de ces prions dans les tissus musculaires de ces animaux et leur degré de concentration. En France, l'AFSSA a immédiatement annoncé qu'elle va procéder à des tests rapides (ELISA et Western Blot) sur « le plus de muscles possibles » provenant des membres postérieurs de bovins écartés de la chaîne alimentaire parce que leur cervelle avait été décelée positive. Des variations selon les espèces « Il est cependant trop tôt pour dire si les travaux américains peuvent être extrapolés aux animaux destinés à la consommation humaine », souligne-t-on à l'Agence. L'accumulation du prion peut, en effet, connaître d'importantes variations selon les espèces animales ; en outre, les souris testées aux Etats-Unis avaient été contaminées par voie intramusculaire et non orale.

« Dans aucun autre modèle d'encéphalopathie spongiforme transmissible, on a la notion que le tissu musculaire soit infectieux », souligne le Pr Marc Eloit, président du comité d'experts spécialisés des ESST à l'AFSSA, qui qualifie de « surprenants » les résultats publiés par les « Proceedings ». On devrait, quoi qu'il en soit, avoir d'ici à quelques jours une première idée des résultats des tests pratiqués sur les carcasses consignées de bovins contaminés. D'autres travaux devraient aussi s'ensuivre, pour étudier la possibilité de pratique des tests diagnostiques de la maladie humaine par biopsie musculaire. On pourrait ainsi éviter de recourir à la biopsie cérébrale réalisée sur le malade vivant dépourvu d'amygdales pour effectuer les recherches sur la protéine 14.3.3. De son côté, l'Europe, via le comité scientifique directeur de l'Union européenne, va « évaluer » ces nouveaux travaux. Mais la Commission européenne tient à rappeler « que de nombreuses études effectuées sur des bovins affectés par la maladie de la vache folle n'ont jamais apporté la preuve de l'existence de prions dans la viande de muscle » ; et elle souligne à son tour « que la structure et le métabolisme des souris ne peuvent pas être comparés à ceux des bovins ou des humains ». Ch. D. ________________________________________ 20 mars 2002, 23h59 Prions pathogènes dans les muscles de souris Le prix Nobel 1997 pour la découverte du prion a observé d'importantes quantités de prions dans certains muscles de souris, infectées de manière expérimentale. C'est ce que dévoilent les Comptes-rendus de l'Académie américaine des sciences le 19 mars. On pensait jusqu'alors que les prions pathogènes s'accumulaient principalement dans le cerveau et les tissus lymphatiques des animaux contaminés. Les prions sont responsables de certaines maladies neurodégénératives (encéphalopathies), qui regroupent la maladie de la vache folle (encéphalopathie spongiforme bovine), la tremblante du mouton et diverses formes humaines comme la maladie de Creutzfeld-Jacob. Les prions sont des protéines que l'on retrouve dans le cerveau des mammifères et des oiseaux. Normalement utiles, ces protéines deviennent nocives quand leur forme est altérée à la suite d'une mutation. Elles perturbent alors le fonctionnement et la production d'autres protéines. Les scientifiques ont injecté, dans le cerveau de souris, une souche de prions responsable de la tremblante ovine. Ils ont alors constaté que ces prions se propageaient et s'accumulaient dans différents muscles et particulièrement dans ceux des pattes arrières. Cinq cent fois moindre que celle détectée dans le cerveau spongiforme, cette concentration reste similaire à celle que l'on trouve dans les tissus lymphatiques de souris atteintes par la tremblante du mouton. Stanley Prusiner réclame maintenant des études approfondies pour déterminer si les prions peuvent se concentrer dans les muscles d'autres animaux, infectés par la tremblante du mouton ou la maladie de la vache folle. Ces tests complémentaires établiront également si la consommation par l'homme de tissu musculaire infecté peut transmettre la maladie. Cependant il ne faut pas tirer de conclusions trop hÂtives. L'étude américaine ne permet pas de prédire ce qui se passe dans le muscle de la vache folle. Cette expérience, menée avec l'agent de la tremblante chez des souris, ne ressemble pas forcément ce qui se passe avec l'agent bovin chez la vache. On sait en effet que l'agent de la tremblante envahit bien plus de tissus que celui de l'encéphalite bovine. D'ailleurs, le professeur Prusiner estime que l'accumulation du prion dans le muscle est variable selon l'hôte et la souche de prion en cause. Donc rien ne prouve que ce qui est valable chez la souris le soit chez la vache, le mouton ou l'homme. Note positive : la présence éventuelle de prions infectieux dans les muscles faciliterait considérablement le dépistage, car le muscle est un tissu de biopsie plus accessible que le cerveau pour diagnostiquer une maladie à prion. (Cybersciences)